3. Цель эксперимента
|
Скачать 1.17 Mb.
|
|
Практические работы исследовательского характера по общей химии Д.С. Исаев     ПРЕДИСЛОВИЕ ДЛЯ УЧАЩИХСЯ В пособии приведены описания практических работ исследовательского характера по общей химии для учащихся 11-х классов. Для успешного выполнения работы старайтесь придерживаться нижеприведенных рекомендаций. После выполнения экспериментальной части работы приступайте к оформлению лабораторного журнала и анализу полученных экспериментальных данных (рекомендации по представлению результатов практикумов см. [13, С. 41-51]). Последовательность записей в рабочем журнале: 1. Дата. 2. Название работы. 3. Цель эксперимента. 4. Условия проведения эксперимента (температура, атмосферное давление). 5. Реактивы и оборудование. Схема установки. 6. Сводка формул, необходимых для расчетов. Предварительные расчеты. 7. Таблица для непосредственной записи измерений и первоначальных расчетов. 8. Графики с результатами измерений. 9. Подробное описание эксперимента. 10. Вычисления. 11. Таблица и графики с результатами вычислений. 12. Выводы. Большое значение имеет защита работы на последнем уроке практикума. При защите закрепленной за группой работы ученик (или группа учащихся) излагает методику работы, конкретные результаты, полученные на каждом этапе исследования, выводы и предложения по дальнейшим исследованиям (максимальное время на «защиту» работы – 5 минут, на ответы – 2 минуты). Учителю в письменной форме сдается отчет о работе (один от группы), включающий введение (название работы, цель), методику и результаты эксперимента в обобщенном виде (в том числе и результаты, полученные другими группами учащихся своего и параллельных классов), выводы. Особое внимание следует обратить на контрольные вопросы к практикумам. Результаты вашей работы во время практикумов оцениваются по следующим видам учебной деятельности:
Желаю творческих успехов! Автор ПРАКТИЧЕСКАЯ РАБОТА № 1 ИССЛЕДОВАНИЕ СВОЙСТВ БЕЛКОВ 1. Введение. Основной полезный компонент нашей пищи – белки. Это органические высокомолекулярные соединения, состоящие из аминокислот. Причем строение белков определяется первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами, особенности которых изучаются в курсе органической химии и биологии. Высокая ценность белкового компонента пищи (а именно с ней человеческий организм получает 10 незаменимых аминокислот) является следствием огромной роли и разнообразия биологических функций, которые белки, а также так называемые биокластеры (белковые комплексы с d-элементами), выполняют в нашем организме: каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), сократительные (актин и миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин, трансферрин – переносчик железа, церулоплазмин – преносчик меди), защитные (иммуноглобулин, интерферон), запасные или резервные (казеин, альбумин, глиадин, зеин, туберин), факторы свертывания крови (фибриноген и тромбин), рецепторные и др. Особенно интересно строение бионеорганических комплексов – кластеров или биокластеров. Ион металла (металл – комплексообразователь) располагается внутри полости кластера, взаимодействуя с электроотрицательными атомами связывающих групп белка: гидроксильных (-ОН), сульфгидрильных (-SH), карбоксильных (-СООН) и аминогрупп белков (-NН2). Для проникновения иона металла в полость кластера необходимо, чтобы диаметр иона был соизмерим с размером полости. Таким образом природа регулирует формирование биокластеров с ионами d-элементов определенных размеров. Схематически биокластер представлен на рисунке 1. Men+ NH2 COO COO NH2 Рис.1. Схема биокластера (белок + ион металла) Каталитические функции некоторых биокластеров представлены в таблице 1. Таблица 1 Характеристика некоторых металлоферментов – бионеорганических комплексов (биокластеров)
Поскольку вся жизнедеятельность живых организмов связана с белковыми веществами, организм человека постоянно ощущает потребность в белке. А так как все, кроме кислорода, человек получает из пищи, то единственным источником удовлетворения потребности организма в белке также является пища, а точнее – ее белковая составляющая. Основные источники пищевого белка: мясо, молоко, яйца, рыба, а также продукты переработки зерна, хлеб, овощи. При попадании белков в организм происходит их гидролиз – разрушение первичной структуры белковой молекулы. Причем в желудке происходит расщепление белковых молекул до мелких полипептидов под действием белков-ферментов, в кишечнике полипептиды распадаются до отдельных аминокислот, которые всасываются слизистой оболочкой тонкого кишечника и через систему воротной вены попадают в печень, откуда разносятся кровью по всем органам (расходуются на синтез белка: на увеличение белковой массы, рост, обновление организма; на синтез нуклеиновых кислот; часть аминокислот распадается). В ходе выполнения данной экспериментальной работы предстоит выяснить роль ферментов в переваривании белков. Потребность человека в белке зависит от его возраста, пола, характера трудовой деятельности. В организме здорового человека должен быть баланс между количеством поступающих белков и выделяющимися продуктами распада (азотный баланс). В молодом растущем организме азотный баланс положительный, так как идет накопление белковой массы. У людей пожилого возраста, а также при некоторых заболеваниях – отрицательный азотный баланс, который в длительной форме ведет к гибели организма. Кроме аминокислот, входящих в состав белков, живые организмы обладают постоянным резервом «свободных» аминокислот, содержащихся в тканях и клеточном соке. Содержание «свободных» аминокислот, образующихся в результате ферментативного расщепления (гидролиза), предлагается также установить экспериментально. Основная часть работы посвящена исследованию свойств белков: 1) проведение качественных реакций на распознавание в молекуле белка пептидных групп (биуретовая реакция), на обнаружение бензольных ядер в аминокислотных остатках белков (ксантопротеиновая реакция); 2) исследование денатурации белков под действием различных факторов; 3) исследование буферных свойств белков, т.е. способности связывать как кислоты, так и основания и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма (так, наличие белкового буфера в составе слез поддерживает их рН приблизительно равным 7,4). Буферные свойства белков определяются их амфотерностью CH2-NH2 + H+ CH2-NH3+ «Соль белка-основания» «Белок-основание» + OH- C O OH C O O- «Белок-кислота» «Соль белка-кислоты» + H2O и характеризуются буферной емкостью*. В данной работе предлагается оценить буферную емкость (в упрощенном варианте) для разных белков. 2. Реактивы и оборудование: продукты, содержащие белок; 10% раствор NaOH; 1% раствор CuSO4; 20% раствор NaOH; 0,5% раствор Pb(CH3COO)2; пробирки (15 шт.); пипетки; 2 бюретки для титрования (на 25 мл); концентрированная HNO3; раствор NH3; 0,1 Н раствор NaOH; 0,1 Н раствор HCl; фенолфталеин; метилоранж; лекарственные препараты типа «Фестал»; спиртовка; водяная баня; насыщенный раствор (NH4)2SO4; насыщенные растворы Pb(CH3COO)2, CuSO4, AgNO3, AlCl3, CrCl3, FeCl3; фильтровальная бумага; 1М растворы HCl, H3PO4, CH3COOH; этанол; формальдегид; насыщенный раствор NaCl; 10% раствор СН3СООН; 1% раствор CH3COOН; дистиллированная вода. 3. Порядок и техника проведения работы 3.1. Выбрать продукт для анализа (куриный белок, молоко, простокваша, сметана, кефир, творог, мука в смеси с водой, крупа сваренная до кашеобразного состояния, горох, фасоль, бобы, соя, размельченное мясо и рыба или их бульоны, замоченные дрожжи, желатин и др.). 3.2. Проведение биуретовой реакции К 0,5 мл раствора белка добавить 0,5 мл 10% раствора щелочи и 6-10 капель 1% раствора сульфата меди. Описать наблюдаемые явления. С чем связано изменение окраски от голубой до сиреневой? 3.3. Определение серосодержащих белков Опыт основан на разрушении белковой молекулы и образовании с серосодержащими группами черного осадка сульфида свинца: Pb2++S2-PbS Проверить, содержит ли пищевой продукт серосодержащие белки. Для этого к 1 мл раствора белка прилить 1 мл 20% раствора щелочи, нагреть до кипения, добавить 1-2 капли 0,5% раствора ацетата свинца (II). 3.4. Проведение ксантопротеиновой реакции Эта реакция обнаружения ароматических аминокислот в белке: тирозина, фенилаланина, триптофана и др. Все ароматические аминокислоты, кроме тирозина, являются незаменимыми, т.е. не синтезируются в организме животных и человека и поступают вместе с растительной пищей. По их содержанию судят о полноценности белка, его питательных свойствах. Проверить, содержит ли пищевой продукт ароматические аминокислоты. Для этого к 1 мл раствора белка добавить несколько капель концентрированной азотной кислоты (осторожно!), довести до кипения, охладить. Если появляется желтое окрашивание – это окраска ароматических нитросоединений: CH2CH(NH2)COOH OH + 2 HO-NO2 OH NO2 O2N CH2CH(NH2)COOH + 2 H2O t °C желтая окраска Для усиления окраски в охлажденный раствор прилить несколько капель концентрированного раствора щелочи или раствора аммиака, тогда желтая окраска перейдет в оранжевую. 3.5. Определение концентрации свободных аминокислот К 5 мл раствора белка добавить несколько капель фенолфталеина и титровать 0,1 Н раствором щелочи до появления розовой окраски (предварительная нейтрализация кислых компонентов). Пошедший на титрование объем щелочи в расчетах не учитывать. Далее к раствору добавить 2-3 мл формалина*. После исчезновения розовой окраски раствора вновь титровать 0,1 Н раствором щелочи до появления розового окрашивания раствора. Объем раствора щелочи, пошедшего на титрование, использовать для расчета содержания аминокислот (АМК) в продукте, например молоке:
Дополнительное задание к 3.5. Исследовать образец пищи в процессе хранения (например, провести титрование свежего молока, а затем того же молока через несколько дней его хранения). В процессе хранения пищевых продуктов белки гидролизуются, поэтому уровень аминокислот должен повышаться. Подтвердить экспериментально. Представить результаты графически. Вывести, если это возможно, уравнение зависимости содержания свободных аминокислот от времени для конкретного продукта. 3.6. Ферментативный гидролиз белков Опыт является моделью переваривания белков пищи. В пробирки (одна – контрольная) прилить по 1 мл раствора белка. В контрольную добавить 1 мл дистиллированной воды, в остальные пробирки прилить по 1 мл раствора фермента (использовать лекарственные препараты «Фестал», «Панзинорм», «Панкреатин», «Мезим» и др.). Поставить пробирки на 20-30 минут в теплую воду 30-370С (идет процесс переваривания). Через 30 минут в пробирки добавить по 2 мл насыщенного раствора сульфата аммония и несколько кристаллов этой же соли (высаливающий агент – вещество, вызывающее выпадение белков в осадок). Описать наблюдаемые явления и объяснить возможные причины. Сравнить качественно действие различных лекарственных препаратов на переваривание белков. Записать уравнение гидролиза белка в общем виде. 3.7. Проведение денатурации белков Денатурация – частичное или полное разрушение пространственной структуры белка при сохранении первичной (может быть обратимой и необратимой). Денатурацией белка объясняются различные случаи отравления организма солями тяжелых металлов, спиртами и т.д. А. Денатурация ионами тяжелых металлов В 6 пробирок разлить по 5 капель раствора белка и добавить по 3 капли насыщенных растворов солей: ацетата свинца(II), сульфата меди(II), нитрата серебра, хлорида алюминия, хлорида хрома(III), хлорида железа(III). При помощи фильтровальной бумаги удалить растворитель и добавить к осадку дистиллированной воды. Протекает ли процесс ренатурации? Результаты представить в виде таблицы. Б. Денатурация кислотами В 3 пробирки разлить по 5 капель раствора белка и добавить по 3 капли 1М растворов уксусной, хлороводородной и ортофосфорной кислот. Как в предыдущем опыте проверить, возможна ли ренатурация под действием дистиллированной воды. Результаты представить в виде таблицы. В. Денатурация спиртами и альдегидами В одну пробирку добавить этанол, в другую формальдегид до образования осадка. Опыт проводится аналогично предыдущим. Г. Денатурация кипячением В 5 пробирок налить по 5 капель раствора белка. Добавить по 2 капли: в первую – 1% раствора уксусной кислоты, во вторую – 10% раствора уксусной кислоты, в третью – насыщенного раствора хлорида натрия, в четвертую – 10% раствора щелочи, в пятую – дистиллированной воды. Каждую из пробирок нагреть до кипения. Сравнить действие эффекта нагревания. 3.8. Исследование амфотерности белков А. Взаимодействие с кислотами В два стакана (одна проба – контрольная) к 5 мл раствора белка добавить по 5 мл дистиллированной воды соответственно. Далее внести по 3-5 капель метилоранжа, перемешать и титровать 0,1 Н раствором соляной кислоты до появления розового окрашивания. Определить буферную емкость белка (ВК), считая условно, что рН раствора изменился на единицу [моль(э) кислоты/на 1 л буферного раствора]. Б. Взаимодействие со щелочами В два стакана (одна проба – контрольная) к 5 мл раствора белка добавить по 5 мл дистиллированной воды соответственно. Далее внести по 3-5 капель фенолфталеина, перемешать и титровать 0,1Н раствором щелочи до появления малинового окрашивания. Определить буферную емкость белка (ВЩ), считая условно, что рН раствора изменился на единицу [моль(э) кислоты/на 1 л буферного раствора]. 3.9. Распознавание белковых материалов Внести в пламя кусочек шерсти, волосы, перья птицы и другие белковые тела (характерный запах жженых перьев или «паленого»). Хлопковое волокно и искусственный шелк, представляющие целлюлозу (в отличие от шерсти и натурального шелка) горят быстро, выделяя запах жженой бумаги. 3.10. Представление результатов Представить результаты исследования в виде таблицы. Сделать вывод. 4. Задачи к работе |
Похожие:
 |
Инструкция по проведению распределенного расчетного эксперимента... Целью проведения Эксперимента является поиск химического состава (формулы) и кристаллической структуры нового, не известного ранее... |
|
Качественные реакции на катион Fe Эксперимент, наблюдение за аналитическим эффектом проводимого эксперимента, участие в проблемной беседе |
|
Чистые вещества и смеси ... |
 |
1 группа. Постановка эксперимента с аскорбиновой кислотой Реактивы и оборудование: сок апельсиновый, клюквенный морс, вода, стаканчики, пипетки, 5% раствор йода, крахмальный клейстер, мерные... |
|
Новости Госдума приняла закон об увеличении госпошлин на загранпаспорта и водительские права С 1 мая 2018 г по 31 декабря 2022 г в некоторых регионах в порядке эксперимента вводится курортный сбор |
|
Эксперимента: «Создание моделей предрофильной и профильной подготовки... Муниципального бюджетного общеобразовательного учреждения лицея №51имени Б. В. Капустина |
|
Магистерская диссертация Цель. Цель работы состояла в разработке нового подхода к оценке стоимости брэнда компании |
|
Проект alice. «Поиск кварк-глюонной материи при столкновении ультрарелятивистских ядер» Функционирование стартового детектора Т0 в триггерной и времяпролётной системах эксперимента alice |
|
Нияу мифи утверждаю Сбис нанометрового диапазона аппаратуры физического эксперимента лаборатории проектирования специализированных интегральных микросхем... |
|
Справочник руководителя дошкольного учреждения Лившиц В. Б. Долевое финансирование дошкольных образовательных учреждений (Цели и задачи модернизации системы финансирования доу.... |
|
«Химический анализ лекарственного препарата анальгин» Российская Федерация Забайкальский край Проведены исследования физических и химических свойств анальгина и дана сравнительная оценка результатов эксперимента и данных аналитической... |
|
Руководство пользователя Москва По результатам эксперимента строится матрица сравнений либо вектор оценок. Возможен также режим предъявления стимулов без обратной... |
|
Ни один учебник, ни одна компьютерная программа не в состоянии заменить... Изготовленные по новейшим технологиям лабораторные стенды придают процессу обучения особый смысл и интерес, позволяют реально ощутить... |
|
Техническое задание цель закупки Цель закупки: Выполнение работ по реконструкции кабельной линии рп 12 ул. Пионерская (кл-6(10) кВ рп 12- тп 21) для нужд муп «Подольская... |
|
Осторожно, кNiГа! Разработчики Регионального сайта детских библиотек преследовали цель привлечения детей к чтению, выработки привычки и устойчивых... |
|
Работу выполнила : Лазуткина Дарья Большинство соответствующих методов позволяют ввести чужеродный материал в одну клетку из тысячи, а то и десяти миллионов, поэтому... |