Сборник тестов и упражнений по биохимии


Скачать 1.44 Mb.
Название Сборник тестов и упражнений по биохимии
страница 2/12
Тип Сборник тестов
rykovodstvo.ru > Руководство эксплуатация > Сборник тестов
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   12
Раздел 3. ФЕРМЕНТЫ: СТРУКТУРА, СВОЙСТВА,

РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ.
3
.1. На рисунке изображены графики зависимости скорости реакции от концентрации лактата для трех изоферментов лактатдегидрогеназы. Расположите ферменты в порядке увеличения сродства к субстрату.


  1. Выберите и запишите последовательность событий (номеров), происходящих при аллостерическом ингибировании (например 6-5-1-…):

  1. снижается скорость реакции;

  2. изменяется конформация фермента;

  3. эффектор присоединяется в активном центре;

  4. изменяется конформация аллостерического центра;

  5. нарушается комплементарность активного центра субстрату;

  6. эффектор присоединяется в аллостерическом центре;

  7. изменяется конформация активного центра.




  1. Фермент креатинфосфокиназа, катализирующий превращение креатинфосфата в креатин, существует в трех изоформах, которые имеют следующие значения Км:

КК 1 – 0,05 мкмоль/л

КК 2 – 0,1 мкмоль/л

КК 3 – 0,2 мкмоль/л.

Расположите ферменты в порядке убывания сродства фермента к субстрату.


  1. Оптимальные условия действия фермента – рН=7, Т=370С. При изменении рН до 5,5 активность фермента заметно снизилась, так как …




  1. Большинство ферментов организма проявляют максимальную активность при Т=370С. При увеличении температуры до 600С активность ферментов значительно снижается, так как …



  1. Фермент в количестве 2 мг за 30с катализировал превращение 50 мкмоль субстрата. Удельная активность этого фермента составила …



  1. Фермент поджелудочной железы трипсиноген (неактивный фермент) имеет молекулярную массу 56000 Д. В кишечном соке трипсиноген превращается в трипсин (активный фермент) с молекулярной массой 45000 Д. Активация фермента происходит за счет изменения его … , такой способ регуляции называется …

  2. В медицинской практике количественное определение активности ферментов в тканях и биологических жидкостях организма используется для …




  1. Сравните взаимодействие фермента с субстратом и эффектором:
1. Связывание вызывает конформационные изменения фермента.

А – субстрат.
2. Связывается с регуляторным центром.

Б – аллостерический эффектор.
3. Всегда является низкомолекулярным соединением.




4. Претерпевает структурные изменения в ходе катализа.




  1. Сравните действие аллопуринола (конкурентный ингибитор) и PbSO4 (неконкурентный ингибитор) на фермент ксантиноксидазу:
1. Снижают активность фермента.




2. Конкурируют с субстратом за место в активном центре.

А – только аллопуринол;
3. Действие необратимо.

Б – только PbSO4.
4. Ингибитрование устраняется избытком субстрата.




5. Образует с ферментом ковалентные связи.




  1. Определите, какой класс ферментов может катализировать следующие реакции:

А – оксидоредуктазы;
1. NH3 + CO2 + 2ATP = Карбомоилфосфат + 2ATP + Pi

Б – трансферазы;
2. аланин + α-кетоглутарат = пируват + глутамат

В – гидролазы;
3. сукцинат + ФАД+ = фумарат + ФАДН2

Г – лиазы;
4. глюкозо-6-фосфат = глюкозо-1-фосфат

Д – изомеразы;
5. сахароза + Н2О = глюкоза + фруктоза

Е – лигазы.
6. фруктозо-1,6-дифосфат = глицеральдегид-3-фосфат + диоксиацетонфосфат



  1. Подберите к каждому из перечисленных классов ферментов витамины, производные которых могут быть кофакторами данного класса ферментов:

А – оксидоредуктазы;
1. В1, В6

Б – трансферазы;
2. В2, В3

В – изомеразы;
3. В5, В6

Г – лиазы;
4. В12

Д – лигазы.
5. Н, К




  1. Сравните ферменты с неорганическими катализаторами:
1. Способны к регуляции активности.

2. Ускоряют только термодинамически возможные реакции.

А – сходство с неорганическими катализаторами;
3. Не расходуются в ходе реакции.

4. Обладают высокой каталитической активностью.

Б – отличия от неорганических

катализаторов.
5. Не смещают равновесие химической реакции.

6. Действуют в мягких условиях (Т, рН).




7. Обладают высокой специфичностью действия.



  1. Выберите, какие воздействия могут:

    А – активировать фермент.
    1. Присоединение к ферменту остатка фосфорной кислоты.

    2. Образование полиферментного комплекса.

    Б – ингибировать фермент.
    3. Присоединение к ферменту щелочноземельного металла.

    4. Присоединение к ферменту квазисубстрата.




    5. Присоединение к ферменту эффектора.

    6. Присоединение к ферменту тяжелого металла.

  2. Определите, какие из перечисленных воздействий являются:

А – обратимым способом регуляции.
1. Химическая модификация.

2. Ограниченный протеолиз.

Б – необратимым способом регуляции.
3. Конкурентное ингибирование.

4. Аллостерическая регуляция.




  1. Сравните конкурентное и неконкурентное виды ингибирования:


А – конкурентное ингибирование;
1. Ингибитор присоединяется в активном центре.

2. Ингибитор не имеет структурного сходства с субстратом.

3. Ингибитор связывается чаще вне активного центра фермента.

Б – неконкурентное ингибирование.
4. Ингибитор связывается в аллостерическом центре.

5. Кm увеличивается, Vmax не изменяется.

6. Кm не изменяется, Vmax уменьшается.

7. Снимается избытком субстрата.




  1. Проводилось измерение активности сукцинатдегидрогеназы в оптимальных условиях. Как изменится активность фермента, если:

А – к инкубационной среде добавили малоновую кислоту.

  1. Увеличится.

  1. Уменьшится.

Б – в присутствии малоновой кислоты увеличили концентрацию сукцината.

  1. Сначала уменьшится, а затем восстановится до исходного значения.

  1. Не изменится.




  1. Проводилось измерение активности амилазы (фермента, расщепляющего крахмал) в оптимальных условиях. Как изменится активность фермента, если:

А – к инкубационной среде добавили сульфат свинца.

  1. Увеличится.

  1. Уменьшится.

Б – в присутствии сульфата свинца увеличили концентрацию крахмала.

  1. Сначала уменьшится, а затем восстановится до исходного значения.

  1. Не изменится.




  1. Подберите способ регуляции для каждого из перечисленных ферментов:




А – Аллостерическая регуляция.
1. Гликогенсинтаза –Н2РО4(неактивная) + Н2О = гликогенсинтетаза (активная) + Н3РО4.

Б – Химическая модификация.
2. Протеинкиназа (неактивная) + цАМФ = протеинкиназа (активная).

В – Ограниченный протеолиз.
3. Пепсиноген + НСl + Н2О = пепсин + полипептид.




4. 2 Фосфорилазы В (неактивная) + 4 АТФ = фосорилаза А-Н3РО4 (активная) + 4 АДФ



  1. Что называется активным центром фермента?

  1. участок фермента, обеспечивающий присоединение субстрата и его превращение;

  2. место присоединения апофермента к коферменту;

  3. часть молекулы фермента, которая легко отщепляется от апофермента;

  4. место присоединения аллостерического эффектора.



  1. Аминокислоты, входящие в активный центр фермента, располагаются:

  1. в разных участках полипептидной цепи;

  2. в середине полипептидной цепи;

  3. на С-конце полипептидной цепи;

  4. непрерывно друг за другом в одном участке полипептидной цепи.




  1. Какие связи преимущественно образуются между ферментом и субстратом при формировании субстрат-энзимного комплекса?

  1. водородные;

  2. пептидные;

  3. ионные;

  4. дисульфидные.




  1. Как называется вещество, с которым взаимодействует фермент?

  1. апофермент;

  2. кофермент;

  3. изоэнзим;

  4. субстрат;

  5. холофермент.




  1. С белковой частью фермента непрочно связан:

  1. простетическая группа;

  2. кофермент;

  3. апофермент;

  4. изофермент.




  1. Какая часть фермента определяет специфичность его действия?

  1. апофермент;

  2. кофермент;

  3. простетическая группа;

  4. профермент.




  1. Как называется участок фермента, обеспечивающий химическое превращение субстрата?

  1. адсорбционный центр;

  2. регуляторный центр;

  3. каталитический центр.




  1. Аллостерический центр – это участок фермента, к которому присоединяется:

  1. квази-субстрат;

  2. кофермент;

  3. эффектор;

  4. субстрат.




  1. Сущность теории Фишера:

  1. активный центр фермента и субстрат находятся в строгом пространственном соответствии;

  2. активный центр пространственно формируется по субстрату в процессе образования субстрат-энзимного комплекса;

  3. активный центр присоединяет группу родственных субстратов;

  4. активный центр может взаимодействовать только с одним субстратом.




  1. Сущность теории Кошланда:

  1. активный центр фермента и субстрат находятся в строгом пространственном соответствии;

  2. активный центр пространственно формируется по субстрату в процессе образования субстрат-энзимного комплекса;

  3. активный центр присоединяет группу родственных субстратов;

  4. активный центр может взаимодействовать только с одним субстратом.




  1. Какова возможная причина активирующего действия на фермент ионов щелочно-земельных металлов?

  1. способствуют образованию субстрат-энзимного комплекса;

  2. усиливают диссоциацию субстрат-энзимного комплекса;

  3. вызывают денатурацию апофермента;

  4. изменяют конформацию субстрата.




  1. Какие связи разрушаются под действием амилазы?

  1. пептидные;

  2. эфирные;

  3. гликозидные;

  4. водородные.




  1. Ферменты, участвующие в разрыве –С-С-связей без участия воды, относятся к классу:

  1. лиаз;

  2. лигаз;

  3. трансфераз;

  4. гидролаз;

  5. изомераз.




  1. Какой фермент осуществляет гидролитический распад дисахарида?

  1. липаза;

  2. амилаза;

  3. лактаза;

  4. пептидаза.




  1. К классу оксидоредуктаз относятся:

  1. цитохромоксидаза;

  2. глюкокиназа;

  3. каталаза;

  4. эндопептидаза.



  1. Энзимопатии – заболевания, связанные с недостаточной функцией:

  1. белков;

  2. белков-ферментов;

  3. углеводов;

  4. углеводно-белковых комплексов;

  5. гормонов.




  1. Энергия активации – это:

  1. средняя кинетическая энергия молекул в системе;

  2. минимальное количество энергии, которое нужно сообщить системе, чтобы перевести 1 моль вещества в реакционноспособное состояние;

  3. минимальная энергия реакционноспособных молекул.




  1. При изменении концентрации субстрата активность фермента:

  1. не изменяется;

  2. активность фермента постоянно повышается с увеличением концентрации субстрата;

  3. с увеличением концентрации субстрата активность фермента повышается до определенного предела.




  1. Константа Михаэлиса численно равна:

  1. концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной;

  2. концентрации субстрата, при которой скорость реакции является максимальной;

  3. концентрации субстрата, при которой скорость реакции минимальна;

  4. половине максимальной скорости реакции.




  1. При превращении профермента в фермент происходит:

  1. изменение активного центра;

  2. стабилизация структуры белка;

  3. отщепление части полипептидной цепи, изменение структуры фермента, формирование активного центра;

  4. образование субстрат-энзимного комплекса.




  1. В физиологических условиях не наблюдается:

  1. необратимое ингибирование, вызванное денатурацией фермента;

  2. конкурентное ингибирование;

  3. неконкурентное ингибирование;

  4. ретроингибирование.




  1. Эффект положительной кооперативности олигомерных ферментов - это:

  1. эффект усиления первоначального действия ферментов;

  2. эффект ослабления первоначального действия ферментов;

  3. обратимое ингибирование;

  4. необратимое ингибирование.




  1. Обратимое ингибирование активности фермента возможно:

  1. при врожденном нарушении первичной структуры фермента;

  2. при действии солей тяжелых металлов;

  3. при действии высокой температуры;

  4. при избытке субстрата.




  1. Субстратное ингибирование активности ферментов возникает вследствие:

  1. недостаточной концентрации субстрата;

  2. оптимальной концентрации субстрата;

  3. высокой концентрации субстрата.




  1. При действии ингибитора, обладающего структурным сходством с субстратом, наблюдается следующий вид торможения:

  1. неконкурентное;

  2. конкурентное;

  3. аллостерическое;

  4. неспецифическое.




  1. Необратимые ингибиторы ферментов:

  1. гормоны;

  2. соли тяжелых металлов в высоких концентрациях;

  3. соли щелочно-земельных металлов;

  4. избыток субстрата.




  1. К специфической регуляции активности ферментов относится:

  1. влияние температуры;

  2. влияние рН;

  3. влияние гормонов;

  4. влияние ионной силы.




  1. Механизм действия конкурентных ингибиторов, заключается в том, что ингибитор:

  1. вызывают денатурацию фермента;

  2. изменяют пространственную конформацию активного центра;

  3. блокируют активный центр;

  4. окисляют сульфгидрильные группы фермента.




  1. Часть молекулы фермента, обеспечивающая присоединение к нему отрицательного эффектора, называется:

  1. активный центр;

  2. аллостерический центр;

  3. каталитический участок.




  1. Ингибирование фермента по типу обратной связи называется:

  1. конкурентным ингибированием;

  2. бесконкурентным ингибированием;

  3. ретроингибированием;

  4. смешанным ингибированием.




  1. Изоферменты – это:

  1. ферменты, отличающиеся по физико-химическим свойствам, катализирующие одну и ту же реакцию;

  2. мультимеры, обладающие одинаковыми физико-химическими свойствами;

  3. ферменты, катализирующие разные химические реакции;

  4. ферменты, способные катализировать несколько химических реакций.


  1. Неактивной формой протеолитических ферментов является:

  1. апофермент;

  2. профермент;

  3. кофермент;

  4. изофермент.




  1. Квази-субстрат присоединяется к:

  1. активному центру;

  2. аллостерическому центру;

  3. апоферменту;

  4. коферменту.




  1. Отрицательный эффектор:

  1. влияет на активный центр фермента и ускоряет ход реакции;

  2. вызывает деформацию активного центра фермента и замедляет ход реакции;

  3. вызывает обратимую денатурацию белка-фермента;

  4. вызывает необратимую денатурацию фермента.




  1. Положительный эффектор:

  1. изменяет конформацию активного центра фермента и ускоряет ход реакции;

  2. вызывает деформацию активного центра фермента и замедляет ход реакции;

  3. вызывает обратимую денатурацию фермента.




  1. Механизм действия аллостерических ингибиторов заключается в том, что они:

  1. вызывают денатурацию апофермента;

  2. блокируют активный центр фермента;

  3. нарушают пространственную конфигурацию активного центра фермента.




  1. К модификации фермента не относится:

  1. денатурация апофермента;

  2. ограниченный протеолиз;

  3. присоединение химических группировок;

  4. аллостерический эффект.




  1. Малоновая кислота тормозит активность сукцинатдегидрогеназы в результате:

  1. аллостерического ингибирования;

  2. субстратного ингибирования;

  3. конкурентного ингибирования;

  4. ретроингибирования.




  1. В основе обнаружения ферментов лежит следующее их свойство:

  1. специфичность действия и каталитическая активность;

  2. термолабильность;

  3. зависимость от рН среды;

  4. способность к электрофорезу.




  1. К факторам, влияющим на активность фермента посредством изменения степени ионизации субстрата и активного центра фермента, относятся:

  1. температура;

  2. рН среды;

  3. соли тяжелых металлов;

  4. соли щелочноземельных металлов.




  1. При действии низкой температуры с ферментом происходит:

  1. денатурация;

  2. необратимая инактивация;

  3. обратимая инактивация.




  1. Механизм активации проферментов:

  1. изменение первичной структуры;

  2. изменение третичной структуры;

  3. формирование активного центра;

  4. присоединение металла.




  1. Увеличение активности ферментов при повышении температуры до 45 С связано с:

  1. денатурацией белковой части фермента;

  2. изменением первичной структуры;

  3. обратимым изменением третичной структуры;

  4. снижением энергии активации.




  1. Укажите свойства ферментов, обусловленные их белковой природой:

  1. ускорение как прямой, так и обратной реакции;

  2. термолабильность;

  3. рН зависимость;

  4. не изменяемость в ходе реакции;

  5. изменяют активность под действием активаторов и ингибиторов;

  6. специфичность.




  1. Укажите класс ферментов, представители которого требуют затрат энергии для осуществления катализа:

  1. оксидоредуктазы;

  2. трансферазы;

  3. гидролазы;

  4. лиазы;

  5. изомеразы;

  6. лигазы.




  1. Ферменты, расщепляющие молекулу субстрата на два фрагмента с присоединением молекулы воды по месту разрыва, относятся к классу:

  1. лигазы;

  2. изомеразы;

  3. гидролазы;

  4. лиазы;

  5. трансферазы;

  6. оксидоредуктазы.




  1. Ферменты, перемещающие группу атомов внутри молекулы субстрата, относятся к классу:

  1. трансферазы;

  2. лиазы;

  3. лигазы;

  4. гидролазы;

  5. изомеразы;

  6. оксидоредуктазы.




  1. Ферменты, отщепляющие молекулу воды от субстрата с образованием двойной связи, относятся к классу:

  1. оксидоредуктазы;

  2. трансферазы;

  3. гидролазы;

  4. лиазы;

  5. изомеразы;

  6. лигазы.




  1. Ферменты, транспортирующие электроны, относятся к классу:

  1. трансферазы;

  2. оксидоредуктазы;

  3. гидролазы;

  4. лигазы;

  5. лиазы;

  6. изомеразы.




  1. При конкурентном ингибировании происходит:

  1. необратимое ингибирование;

  2. изменение третичной структуры фермента;

  3. ингибирование продуктами реакции;

  4. обратимое ингибирование;

  5. угнетение активности, зависящее от концентрации ингибитора.




  1. Изоферменты отличаются между собой по:

  1. первичной структуре;

  2. электрофоретической подвижности;

  3. оптимуму рН;

  4. иммунологическим особенностям;

  5. отношению к ингибиторам;

  6. механизму действия.




  1. Биологическое значение витаминов заключается в том, что они:

  1. являются источником энергии;

  2. входят в состав гормонов;

  3. являются структурными компонентами клеток;

  4. входят в состав белков соединительной ткани;

  5. входят в состав ферментов в виде коферментов.




  1. Витамины-кофакторы:

  1. связываются с ферментом только слабыми связями;

  2. связываются с ферментом только ковалентно;

  3. связываются с активным центром фермента всеми типами связей;

  4. связываются с апоферментом;

  5. встраиваются в активный центр фермента.



  1. Функции витаминов:

  1. ингибиторная, транспортная;

  2. кофакторная, косубстратная;

  3. рецепторная, антиоксидантная;

  4. регуляторная, ингибиторная;

  5. регуляторная, структурная.




  1. Основная функция витамина В3(РР или никотинамида):

  1. дегидрирование;

  2. декарбоксилирование;

  3. ацетилирование;

  4. окислительное декарбоксилирование.




  1. Основная функция витамина В6:

  1. перенос ацильных групп;

  2. перенос аминогрупп, декарбоксилирование аминокислот;

  3. перенос карбоксильных групп;

  4. перенос метильных групп.




  1. Основная функция витамина В2:

  1. карбоксилирование субстрата;

  2. декарбоксилирование субстрата;

  3. перенос ацильных групп;

  4. перенос метильных групп;

  5. дегидрирование субстрата.




  1. Основная функция витамина Н (биотина) :

  1. включение карбоксила в молекулу субстрата;

  2. перенос аминогрупп;

  3. перенос метильных групп;

  4. перенос ацильных групп.




  1. Основная функция витамина В1:

  1. участие в процессах дезаминирования;

  2. участие в процессах окисления;

  3. перенос ацильных групп;

  4. участие в процессе окислительного декарбоксилирования кетокислот.




  1. Витамин С принимает участие:

  1. в структуре редокс-цепи митохондрий.

  2. в регуляции водно-солевого обмена.

  3. в реакциях дегидрирования и декарбоксилирования.

  4. в окислительно-восстановительных процессах, гидроксилировании аминокислот и стероидных гормонов.



  1. Витамин В2 является составной частью кофермента:

  1. флавинадениндинуклеотида.

  2. никотинамидадениндинуклеотида.

  3. биотина.

  4. пиридоксальфосфата.




  1. Витамин В3 является кофактором:

  1. ФАД-зависимых дегидрогеназ.

  2. НАД-зависимых дегидрогеназ.

  3. трансаминаз.

  4. декарбоксилаз.




  1. К водорастворимым витаминам относятся:

  1. РР, Н, В6;

  2. А, В, С, Д;

  3. С, Р, К, Е;

  4. В1, В2, В12.




  1. К жирорастворимым витаминам относятся:

  1. А, В, С, Д;

  2. А, Д, Е, К;

  3. РР, Н, В, Вс;

  4. С, Р, К, Е.




  1. Антивитамины – это:

  1. вещества, вызывающие конкурентное торможение химических реакций

  2. это модификаторы витаминов химической природы

  3. вещества, введение которых вызывает гипо– и авитаминоз

  4. это соединения повышающие активность витаминов.




  1. Ферменты – это:

  1. вещества, которые используются в ходе реакции;

  2. вещества, которые в ходе реакции претерпевают изменения, но по ее завершении возвращаются в исходное состояние;

  3. белковые катализаторы;

  4. вещества, которые образуют комплекс с субстратом и разрушаются в ходе реакции;

  5. вещества, ускоряющие химическую реакцию.




  1. Центр регуляции- это:

  1. место связывания фермента с субстратом;

  2. место присоединения эффектора;

  3. место присоединения кофактора;

  4. часть фермента, обеспечивающая химические превращения субстрата.




  1. Химическое превращение субстрата обеспечивается:

  1. аллостерическим центром;

  2. регуляторным центром;

  3. адсорбционным центром;

  4. каталитическим центром.



  1. Функция активного центра:

  1. ориентация субстрата относительно активного центра;

  2. строгая пространственная ориентация фермента и субстрата;

  3. присоединение субстрата;

  4. взаимосвязь с регулятором фермента;

  5. акт катализа.




  1. Какая функциональная группа лизина может входить в активный центр фермента?

  1. Карбоксильная группа.

  2. α-аминогруппа.

  3. ε-аминогруппа.

  4. Углеводородная цепь.




  1. Какая функциональная группа аспарагиновой кислоты может входить в активный центр фермента?

  1. γ-карбоксильная.

  2. α-аминогруппа.

  3. α-карбоксильная.

  4. α-аминогруппа.

  1. В активном центре различают:

  1. контактный участок;

  2. каталитический участок;

  3. регуляторный участок;

  4. апофермент, определяющий специфичность фермента.




  1. Аллостерический центр – это:

  1. место присоединения субстрата;

  2. место присоединения кофактора;

  3. центр регуляции;

  4. участок фермента, обеспечивающий присоединение эффекторов.




  1. Простетическая группа ферментов – это:

  1. прочно связанные с активным центром небелковые компоненты;

  2. кофакторы, легко вступающие в реакцию и не связанные с активным центром фермента;

  3. белковая часть фермента.




  1. Апофермент – это:

  1. белковая часть фермента, не влияющая на ход химических реакций;

  2. небелковая часть фермента;

  3. часть фермента, обеспечивающая связывание “своего” субстрата;

  4. белковая часть фермента.




  1. Коферменты – это:

  1. нуклеотиды, непосредственно участвующие в химической реакции;

  2. прочно связанные с активным центром соединения;

  3. производные витаминов, участвующие в химческой реакции.



  1. Для образования фермент-субстратного комплекса необходимо:

  1. соответствие конфигураций субстрата и активного центра фермента;

  2. комплементарность контактного участка активного центра с кофактором;

  3. соответствие апофермента и кофермента;

  4. изменение конфигурации субстрата относительно активного центра.




  1. Могут ли ферменты катализировать реакции, которые термодинамически невозможны в отсутствие фермента?

  1. не могут;

  2. могут;

  3. могут, если эти реакции экзотермические;

  4. могут, если эти реакции эндотермические.




  1. Скорость ферментативной реакции измеряют:

  1. по количеству исчезающего субстрата в единицу времени;

  2. по изменению количества кофактора фермента;

  3. по количеству фермента в пробе;

  4. по количеству продукта, образовавшемуся под действием фермента в единицу времени.




  1. Выберите особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:

  1. являются лимитирующими ферментами метаболических путей;

  2. являются мономерными белками;

  3. имеют пространственно разделенный активный и регуляторный центры;

  4. при взаимодействии с лигандами не проявляют кооперативный эффект;

  5. не проявляют регуляторные свойства при диссоциации молекулы на протомеры.




  1. Для снятия действия неконкурентного ингибитора используют:

  1. увеличесние концентрации субстрата ;

  2. реактиваторы;

  3. SH-содержащие комплексоны;

  4. аналоги субстрата.




  1. Липаза в жировой ткани может находиться в двух формах – в виде простого белка и фосфопротеина. Объясните механизм изменения активности фермента:

  1. аллостерическая регуляция;

  2. кооперативный эффект;

  3. химическая модификация фермента;

  4. ограниченный протеолиз.
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   12

Похожие:

Сборник тестов и упражнений по биохимии icon Литература для студентов медицинских вузов (авторы) сборник тестов по биохимии
В сборнике представлены тесты по биохимии, составленные в полном соответствии с теоретическим материалом по курсу «Биохимии», рекомендованному...
 Сборник тестов и упражнений по биохимии icon Сборник лексико-грамматических упражнений
Сборник лексическо-грамматических упражнений к учебнику “International Express”. Уровень А2 / О. А. Егорова. Моск гос ин-т междунар...
Сборник тестов и упражнений по биохимии icon Сборник тестов по русскому языку как иностранному
Сборник тестов предназначен для тех, кто изучает русский язык как иностранный
 Сборник тестов и упражнений по биохимии icon Сборник тестов на определение химической зависимости у подростков
Сборник состоит из тестов определяющих наличие и степень зависимости подростка от психоактивных веществ. Тесты и рекомендации, находящиеся...
Сборник тестов и упражнений по биохимии icon Сборник практических заданий, тестов, деловых игр по курсу «Маркетинг»
Сборник практических заданий, тестов, деловых игр по курсу «Маркетинг» / Сост. Е. Б. Старикова, И. С. Чиповская. Владивосток: Изд-во...
 Сборник тестов и упражнений по биохимии icon Сборник текстов и упражнений для второго курса
Сборник тестов и упражнений по биохимии icon Сборник упражнений по грамматике английского языка часть 2

 Сборник тестов и упражнений по биохимии icon Сборник упражнений
Б 79 Речевые нарушения у взрослых и их преодоление. — М.: Изд-во эксмо-пресс, 2 0 0 160 с
Сборник тестов и упражнений по биохимии icon Руководство к практическим занятиям по биохимии
Р 82 Руководство к практическим занятиям по биохимии: Учебное пособие/ Под ред. И. П. Смирновой. М.: Оргсервис-2000, 2008. 101 с
 Сборник тестов и упражнений по биохимии icon Ильина О. К., Тычинский А. А. Сборник упражнений по английскому языку к учебнику
Московский государственный институт международных отношений (университет) мид россии
Сборник тестов и упражнений по биохимии icon Есина Л. С. Деловой иностранный язык (английский). Сборник лексических...
Деловой иностранный язык (английский). Сборник лексических тестов для студентов бакалавриата всех направлений. – М.: Финуниверситет,...
 Сборник тестов и упражнений по биохимии icon Сборник развивающих упражнений по информатике для обучающихся 5 – 7 классов
Кгу «Средняя школа №4 им. М. Маметовой» отдела образования акимата Федоровского района
Сборник тестов и упражнений по биохимии icon Сборник тестов «Структуры данных в языке Turbo Pascal» по дисциплине «Основы программирования»

 Сборник тестов и упражнений по биохимии icon Сборник упражнений по русскому языку с диктантами Москва «оникс 21 век»
Книга предназначена для поступающих в вузы, учителей русского языка и преподавателей подготовительных курсов вузов
Сборник тестов и упражнений по биохимии icon Сборник тестов по итоговому контролю во 2,3,4 классах Издание изготовлено...
Сборник тестовых заданий для начальной школы: г. Усолье-Сибирское: му «Информационный методический центр» Методическое пособие для...
 Сборник тестов и упражнений по биохимии icon Сборник тестов по итоговому контролю во 2,3,4 классах Издание изготовлено...
Сборник тестовых заданий для начальной школы: г. Усолье-Сибирское: му «Информационный методический центр» Методическое пособие для...

Руководство, инструкция по применению



При копировании материала укажите ссылку © 2024
контакты
rykovodstvo.ru

Главная

Руководство
ремонт

Руководство
эксплуатация

Инструкция по
эксплуатации

руководство
пользователя

Инструкция по охране труда
Инструкция по пожарной безопасности
bizerba bc ii 800 инструкция
Инструкция «Стопсептикум»
"Индибак софт" инструкция по применению
Руководство автомобиля
Техническое руководство


Руководство разное





Поиск